IRIS – Institutional Research Information System
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EnglishThe third-generation peptide-dendrimer B1 (AcES)8(BEA) 4(K-Amb-Y)2BCD-NH2 (B=branching (S)-2,3-diaminopropanoic acid, K=branching lysine, Amb=4-aminomethyl-benzoic acid) is the first synthetic model for cobalamin-binding proteins and binds cobalamin strongly (Ka=5.0×106M-1) and rapidly (k2= 346m-1 s-1) by coordination of cobalt to the cysteine residue at the dendrimer core. A structure-activity relationship study is reported concerning the role of negative charges in binding. Substituting glutamates (E) for glutamines (Q) in the outer branches of B1 to form N3 (AcQS)8(BQA)4(B-Amb-Y)2BCD- NH2 leads to stronger (Ka=12.0×106M -1) but slower (k2= 67M-1 s-1) cobalamin binding. CD and FTIR spectra show that the dendrimers and their cobalamin complexes exist as random-coil structures without aggregation in solution. The hydrodynamic radii of the dendrimers determined by diffusion NMR either remains constant or slightly decreases upon binding to cobalamin; this indicates the formation of compact, presumably hydrophobically collapsed complexes. © 2010 Wiley-VCH Verlag GmbH& Co. KGaA.
| Citazione: | Uhlich, N.A., Natalello, A., Kadam, R.U., Doglia, S.M., Reymond, J.L., & Darbre, T. (2010). Structure and binding of peptide-dendrimer ligands to vitamin B12. CHEMBIOCHEM, 11, 358-365. |
| Tipo: | Articolo in rivista - Articolo scientifico |
| Carattere della pubblicazione: | Scientifica |
| Titolo: | Structure and binding of peptide-dendrimer ligands to vitamin B12 |
| Autori: | Uhlich, NA; Natalello, A; Kadam, RU; Doglia, SM; Reymond, JL; Darbre, T |
| Autori: | |
| Data di pubblicazione: | 2010 |
| Lingua: | English |
| Rivista: | CHEMBIOCHEM |
| Digital Object Identifier (DOI): | 10.1002/cbic.200900657 |
| Appare nelle tipologie: | 01 - Articolo su rivista |
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