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EnglishWe describe the results obtained from an improved model for protein folding. We find that a good agreement with the native structure of a 46-residue-long, five-letter protein segment is obtained by carefully tuning the parameters of the self-avoiding energy. In particular we find an improved free-energy profile. We also compare the efficiency of the multidimensional replica exchange method with the widely used parallel tempering. © 2006 IOP Publishing Ltd.
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http://hdl.handle.net/10281/4545| Citazione: | Rapuano, F., & Nobile, A. (2006). Study of a model for the folding of a small protein. JOURNAL OF PHYSICS. CONDENSED MATTER, 18, 5687-5694. |
| Tipo: | Articolo in rivista - Articolo scientifico |
| Carattere della pubblicazione: | Scientifica |
| Titolo: | Study of a model for the folding of a small protein |
| Autori: | Rapuano, F; Nobile, A |
| Autori interni: | RAPUANO, FEDERICO |
| Data di pubblicazione: | 2006 |
| Lingua: | English |
| Rivista: | JOURNAL OF PHYSICS. CONDENSED MATTER |
| Appare nelle tipologie: | 01 - Articolo su rivista |
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